Estudio bioinformático de las glutamato deshidrogenasas de alto peso molecular en Actinobacteria

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dc.contributor.advisorLisa, María Natalia
dc.creatorGiménez, Ariel Ignacio
dc.date.accessioned2022-11-17T19:56:32Z
dc.date.available2022-11-17T19:56:32Z
dc.date.issued2021
dc.description.abstractLas glutamato deshidrogenasas (GDHs) son enzimas oligoméricas ubicuas que cumplen roles claves en la homeostasis de aminoácidos. La subfamilia de las glutamato deshidrogenasas de alto peso molecular (L-GDHs) incluye a las L-GDHs115, compuestas por monómeros de 115 kDa, y las L-GDHs180, compuestas por subunidades de 180 kDa. Recientemente en nuestro laboratorio se resolvió la estructura 3D de la L-GDH180 micobacteriana (mL-GDH180), la primera disponible para una L-GDH. Se encontró que mL-GDH180 adopta una organización cuaternaria única, radicalmente diferente a la de enzimas relacionadas de bajo peso molecular. Los contactos entre las subunidades de mL-GDH180 son provistos por un dominio C-terminal que adopta un nuevo plegamiento y un segmento N-terminal flexible que incluye dominios posiblemente involucrados en el monitoreo de señales metabólicas. En este trabajo se identificaron 21 L-GDHs115 y 140 L-GDH180 en 247 genomas completos y referenciados disponibles para Actinobacteria. Estas secuencias fueron agrupadas en base a la conservación de la estructura primaria y se seleccionó un conjunto de 13 L-GDHs representativas con las que se realizaron predicciones estructurales. Estos cálculos se llevaron a cabo empleando algoritmos ab initio que utilizan aprendizaje automático para inferir contactos entre residuos a partir de patrones de co-evolución. En su conjunto, los resultados obtenidos señalan que, a pesar de la baja conservación de las secuencias en las regiones N- y C-terminales de las L-GDHs, en especies distantes se mantiene la estructura terciaria de los módulos que componen los monómeros como también la ubicación de los residuos involucrados en la estabilización de la estructura cuaternaria. En consecuencia, este trabajo contribuye a sustentar la hipótesis de que las características estructurales encontradas para mL-GDH180 constituyen un tema común en la subfamilia de las L-GDHs.es
dc.description.filFil: Giménez, Ariel Ignacio. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina.es
dc.formatapplication/pdf
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2133/24823
dc.language.isospaes
dc.rightsembargoedAccesses
dc.rights.holderGiménez, Ariel Ignacioes
dc.rights.holderUniversidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticases
dc.rights.textAtribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina (CC BY-NC-ND 2.5 AR)es
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/*
dc.subjectGlutamato deshidrogenasases
dc.subjectMycobacterium smegmatises
dc.subjectFilogeniaes
dc.subjectModelado moleculares
dc.titleEstudio bioinformático de las glutamato deshidrogenasas de alto peso molecular en Actinobacteriaes
dc.typebachelorThesis
dc.typeTésis de Grado
dc.typeacceptedVersion
dc.type.collectiontesis
dc.type.otherbachelorThesises
dc.type.versionacceptedVersiones

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