SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST
 

Adsorption of chia proteins at interfaces: Kinetics of foam and emulsion formation and destabilization

Vista sencilla de ítem
dc.citation.titleColloids and Surfaces B: Biointerfaceses
dc.citation.volume180es
dc.creatorLópez, Débora Natalia
dc.creatorBoeris, Valeria
dc.creatorSpelzini, Darío
dc.creatorBonifacino, Carla
dc.creatorPanizzolo, Luis A.
dc.creatorAbirached, Cecilia
dc.date.accessioned2019-05-22T22:15:48Z
dc.date.available2019-05-22T22:15:48Z
dc.date.issued2019
dc.descriptionChia proteins were extracted by solubilisation at pH 10 or 12 and precipitated at pH 4.5. Isolates were named as CPI10 and CPI12, according to their extraction pH, 10 or 12, respectively. The surface properties of both isolates were studied at neutral conditions. Foams were formed by air bubbling and both the formation and destabilization processes were analysed by conductimetry. The extraction pH significantly affected the interfacial properties of chia proteins. The higher surface hydrophobicity in CPI10 led to more flexible proteins with improved foaming properties. Foams formed by CPI10 were more stable than those by CPI12 due to the formation of a thicker interfacial film, which meant a greater ability to retard liquid drainage. Freshly-made coarse emulsions stabilized with CPI12 showed a lower mean droplet size and a significantly lower degree of overall destabilization than those stabilized with CPI10. None of the two emulsions showed flocculating effect.es
dc.description.filFil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina.es
dc.description.filFil: López, Débora N. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: López, Débora Natalia. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina.es
dc.description.filFil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina.es
dc.description.filFil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina.es
dc.description.filFil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina.es
dc.description.filFil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.es
dc.description.filFil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina.es
dc.description.filFil: Bonifacino, Carla. Universidad de la República. Facultad de Química. Departamento de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; Uruguay.es
dc.description.filFil: Panizzolo, Luis A. Universidad de la República. Facultad de Química. Departamento de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; Uruguay.es
dc.description.filFil: Abirached, Cecilia. Universidad de la República. Facultad de Química. Departamento de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; Uruguay.es
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (ANPCyT): PICT 2017-0937es
dc.description.sponsorshipUniversidad Católica Argentinaes
dc.description.sponsorshipUniversidad Nacional de Rosario (UNR): Proyecto 1BIO585es
dc.description.sponsorshipConsejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET)es
dc.description.sponsorshipRed Iberoamericana CYTED 415RT0495es
dc.formatapplication/pdf
dc.format.extent503 - 507es
dc.identifier.issn0927-7765es
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2133/14847
dc.language.isoenges
dc.publisherElsevieres
dc.relation.publisherversionhttps://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0927776519302991#ack0005es
dc.relation.publisherversionhttp://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfb.2019.04.067es
dc.rightsembargoedAccesses
dc.rights.holderLópez, Débora Nataliaes
dc.rights.holderBoeris, Valeriaes
dc.rights.holderSpelzini, Daríoes
dc.rights.holderBonifacino, Carlaes
dc.rights.holderPanizzolo, Luis A.es
dc.rights.holderAbirached, Ceciliaes
dc.rights.textAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internationales
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es*
dc.subjectChia Protein Isolateses
dc.subjectInterfacial Propertieses
dc.subjectEmulsion Stabilityes
dc.subjectFoam Stabilityes
dc.titleAdsorption of chia proteins at interfaces: Kinetics of foam and emulsion formation and destabilizationes
dc.typearticle
dc.typeartículo
dc.typeacceptedVersion
dc.type.collectionarticulo
dc.type.versionacceptedVersiones
lom.educational.contextSuperior no universitarioes
lom.educational.contextGradoes
lom.educational.contextPosgradoes
lom.educational.difficultyDificiles
lom.educational.interactivityexpositivaes
lom.educational.typicalAgeRangeadultoses

Archivos

Bloque original
Mostrando 1 - 1 de 1
Miniatura
Nombre:
22_Adsorption of chia proteins at interface.pdf
Tamaño:
820.61 KB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Descripción:
Versión post print
Descargar
Bloque de licencias
Mostrando 1 - 1 de 1
Nombre:
license.txt
Tamaño:
3.59 KB
Formato:
Item-specific license agreed upon to submission
Descripción:
Descargar

Colecciones

(FBIOyF) Departamento de Química Física - Artículo de Revista
(FBIOyF) Departamento de Química Física - Material Didáctico