SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST - SITIO DE TEST
 

Crystal structure of the FAD-containing ferredoxin-NADP+ reductase from the plant pathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri

Vista sencilla de ítem
dc.citation.titleBioMed Research International
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-3122-9401
dc.creatorTondo, María Laura
dc.creatorHurtado-Guerrero, Ramón
dc.creatorCeccarelli, Eduardo Augusto
dc.creatorMedina, Milagros
dc.creatorOrellano, Elena G.
dc.creatorMartínez-Júlvez, Marta
dc.date.accessioned2024-05-07T18:49:00Z
dc.date.available2024-05-07T18:49:00Z
dc.date.issued2013-08-01
dc.description.abstractWe have solved the structure of ferredoxin-NADP(H) reductase, FPR, from the plant pathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri, responsible for citrus canker, at a resolution of 1.5 Å. This structure reveals differences in the mobility of specific loops when compared to other FPRs, probably unrelated to the hydride transfer process, which contributes to explaining the structural and functional divergence between the subclass I FPRs. Interactions of the C-terminus of the enzyme with the phosphoadenosine of the cofactor FAD limit its mobility, thus affecting the entrance of nicotinamide into the active site. This structure opens the possibility of rationally designing drugs against the X. axonopodis pv. citri phytopathogen.
dc.description.filFil: Tondo, María Laura. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET). División de Biología Molecular; Argentina.
dc.description.filFil: Hurtado-Guerrero, Ramón. Fundacion ARAID; España.
dc.description.filFil: Hurtado-Guerrero, Ramón. Universidad de Zaragoza. Instituto Universitario de Investigación de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI); España.
dc.description.filFil: Hurtado-Guerrero, Ramón. Universidad de Zaragoza. Unidad Asociada BIFI - Instituto de Química Física-Rocasolano (CSIC); España.
dc.description.filFil: Ceccarelli, Eduardo Augusto. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET). División de Biología Molecular; Argentina.
dc.description.filFil: Medina, Milagros. Universidad de Zaragoza. Instituto Universitario de Investigación de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI); España.
dc.description.filFil: Medina, Milagros. Universidad de Zaragoza. Unidad Asociada BIFI - Instituto de Química Física-Rocasolano (CSIC); España.
dc.description.filFil: Medina, Milagros. Universidad de Zaragoza. Facultad de Ciencias. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular; España.
dc.description.filFil: Orellano, Elena G. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET). División de Biología Molecular; Argentina.
dc.description.filFil: Martínez-Júlvez, Marta. Universidad de Zaragoza. Instituto Universitario de Investigación de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI); España.
dc.description.filFil: Martínez-Júlvez, Marta. Universidad de Zaragoza. Unidad Asociada BIFI - Instituto de Química Física-Rocasolano (CSIC); España.
dc.description.filFil: Martínez-Júlvez, Marta. Universidad de Zaragoza. Facultad de Ciencias. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular; España.
dc.description.sponsorshipMinisterio de Economía, Comercio y Empresa de España (MINECO): BIO2010-14983
dc.description.sponsorshipGobierno de Aragón: B18
dc.description.sponsorshipAgencia Nacional de Promoción de la Investigación, el Desarrollo Tecnológico y la Innovación (Agencia I+D+i): PICT 2010-1762, PICT 2007-00645
dc.description.versionpeerreviewed
dc.format.extent1-7
dc.identifier.e-issn2314-6141
dc.identifier.issn2314-6133
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/2133/27002
dc.language.isoen
dc.publisherHindawi
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.1155/2013/906572
dc.relation.publisherversionhttps://www.hindawi.com/journals/bmri/2013/906572/
dc.rightsopenAccess
dc.rights.holderTondo, María Laura
dc.rights.holderHurtado-Guerrero, Ramón
dc.rights.holderCeccarelli, Eduardo Augusto
dc.rights.holderMedina, Milagros
dc.rights.holderOrellano, Elena G.
dc.rights.holderMartínez-Júlvez, Marta
dc.rights.holderUniversidad Nacional de Rosario
dc.rights.textAttribution 4.0 Internationalen
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.subjectFlavin-Adenine Dinucleotide
dc.subjectFerredoxins
dc.subjectNADP
dc.subjectOxidoreductases
dc.subjectXanthomonas axonopodis
dc.subjectCitrus
dc.subjectPlants
dc.titleCrystal structure of the FAD-containing ferredoxin-NADP+ reductase from the plant pathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri
dc.typearticulo
dc.type.collectionarticulo
dc.type.versionpublishedVersion

Archivos

Bloque original
Mostrando 1 - 1 de 1
Miniatura
Nombre:
file - 906572.pdf
Tamaño:
1.91 MB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Descargar
Bloque de licencias
Mostrando 1 - 1 de 1
Nombre:
license.txt
Tamaño:
3.87 KB
Formato:
Item-specific license agreed upon to submission
Descripción:
Descargar

Colecciones

(FBIOyF) Departamento de Ciencias Biológicas - Artículo de Revista